Equipe d’Accueil : MMB / Biologie

Intitulé de l’Unité : Laboratoire Léon Brillouin UMR 12 CEA CNRS; CEA Saclay

Nom du Responsable de l’Unité: Arnaud Desmedt

Adresse: Bat 563 CEA Saclay 91191 Gif sur Yvette Cedex

Responsable de l’encadrement : V. Arluison, HDR

Tél : 01 69 08 32 82 E-mail: veronique.arluison@cea.fr/veronique.arluison@univ-paris.fr

Résumé du projet

Les bactéries peuvent former des structures de type amyloïde, notamment impliquées dans les interactions cellulaires ou la formation de biofilms. Ces amyloïdes sont dits fonctionnels car utiles pour la survie de la bactérie, contrairement aux amyloïdes dits pathologiques observés lors de maladies neurodégénératives. Plus récemment, des amyloïdes fonctionnels ont aussi été reportés chez les plantes, où ils servent par exemple de système de défense contre les pathogènes. Comme les amyloïdes bactériens ont souvent la propriété d’interagir avec la membrane et de pouvoir être secrétés dans le milieu extracellulaire, nous émettons l’hypothèse qu’ils pourraient avoir un impact sur la formation d’amyloïdes de plantes par un mécanisme dit d’ensemencement croisé (ou cross-seeding). Prouver qu’un ensemencement croisé entre protéines amyloïdes de plantes et de bactéries existe constituerait une avancée majeure dans la compréhension des interactions plantes-bactéries. Nous prévoyons d’étudier cet ensemencement croisé en utilisant plusieurs techniques de biophysiques, dont la technique nanoIR, une technique innovante exploitant simultanément la spectroscopie InfraRouge et l’imagerie AFM, permettant de caractériser à l’échelle nanométrique les réarrangements conformationnels des protéines lors de l’agrégation amyloïde mixte. En parallèle d’autres techniques seront utilisées telles que l’analyse de l’insertion d’amyloïdes dans les membranes par la technique de Dichroïsme Circulaire Orienté sur Synchrotron (ligne de OCD à SOLEIL) ou de réflectivité de neutrons seront aussi employées.

Quelques publications récentes sur le sujet

En bleu etudiant et post-docs du groupe:

  1. Fortas E, Piccirilli F, Malabirade A, Militello V, Trepout S, Marco S, Taghbalout A, Arluison V (2015) New insight into the structure and function of Hfq C-terminus. Biosci Rep 35 (2). doi:10.1042/BSR20140128
  2. Malabirade A, Morgado-Brajones J, Trepout S, Wien F, Marquez I, Seguin J, Marco S, Velez M, Arluison V (2017) Membrane association of the bacterial riboregulator Hfq and functional perspectives. Sci Rep 7 (1):10724. doi:10.1038/s41598-017-11157-5
  3. Blache A, Achouak W (2024) Extraction and Purification of Outer Membrane Vesicles and Their Associated RNAs. Methods Mol Biol 2741:11-24. doi:10.1007/978-1-0716-3565-0_2
  4. Harfouche L, Haichar Fel Z, Achouak W (2015) Small regulatory RNAs and the fine-tuning of plant-bacteria interactions. New Phytol 206 (1):98-106. doi:10.1111/nph.13195
  5. Waeytens J, Turbant F, Arluison V, Raussens V, Wien F (2022) Analysis of Bacterial Amyloid Interaction with Lipidic Membrane by Orientated Circular Dichroism and Infrared Spectroscopies. Methods Mol Biol 2538:217-234. doi:10.1007/978-1-0716-2529-3_15
  6. Turbant F, Blache A, Wegrzyn G, Achouak W, Wien F, Arluison V (2024) Use of Synchrotron Radiation Circular Dichroism to Analyze the Interaction and Insertion of Proteins into Bacterial Outer Membrane Vesicles. Methods Mol Biol 2843:73-94. doi:10.1007/978-1-0716-4055-5_6
  7. Turbant F, Waeytens J, Blache A, Esnouf E, Raussens V, Wegrzyn G, Achouak W, Wien F, Arluison V (2023) Interactions and Insertion of Escherichia coli Hfq into Outer Membrane Vesicles as Revealed by Infrared and Orientated Circular Dichroism Spectroscopies. Int J Mol Sci 24 (14):11424. doi:10.3390/ijms241411424
  8. Turbant F, Machiels Q, Waeytens J, Wien F, Arluison V (2024) The Amyloid Assembly of the Bacterial Hfq Is Lipid-Driven and Lipid-Specific. Int J Mol Sci 25 (3). doi:10.3390/ijms25031434
  9. Velez M, Arluison V (2025) Does the Hfq Protein Contribute to RNA Cargo Translocation into Bacterial Outer Membrane Vesicles? Pathogens 14 (4). doi:10.3390/pathogens14040399
  10. Wien F, Gragera M, Matsuo T, Moroy G, Bueno-Carrasco MT, Arranz R, Cossa A, Martel A, Bordallo HN, Rudic S, Velez M, van der Maarel JRC, Peters J, Arluison V (2025) Amyloid-like DNA bridging: a new mode of DNA shaping. Nucleic Acids Res 53 (5). doi:10.1093/nar/gkaf169

Voir aussi faits marquants IRAMIS et actualités synchrotron SOLEIL

https://iramis.cea.fr/2025/03/apport-de-la-diffusion-de-neutrons-a-l-identification-d-un-nouveau-mode-de-compaction-de-l-adn/

http://iramis.cea.fr/Phocea/Vie_des_labos/Ast/ast.php?t=fait_marquant&id_ast=2789

https://www.synchrotron-soleil.fr/fr/actualites/amyloides-fonctionnels-et-adaptation-bacterienne

 

Finanacement du projet : Projet Audace! du CEA (2024-26)

 Partenaires : Synchrotron SOLEIL et CEA Cadarache

 

Ce projet s’inscrit dans la perspective d’une thèse 

si oui type de financement prévu : MESR; CEA

La thèse pourra être co-encadrée avec un scientifique du Synchroton SOLEIL.

 Ecole Doctorale de rattachement           2MIB (Paris Saclay)